水分子的舞动激活蛋白质

　　蛋白质表面的结合水，在蛋白质的活化中扮演着重要角色——法国结构生物学研究所（IBS）和劳厄-朗之万研究所（ILL）的联合研究团队首次从分子水平阐述了这个结论。研究结果发表在Nature Communications上。

　　研究人员结合了中子散射技术与分子动力学模型，使用高通量中子流和精确监测仪器，并用氘化的蛋白质区分蛋白质信号与其表面的水分子信号，从而获得蛋白质表面水分子活动的精确信息，最终首次在分子水平上揭示出水在蛋白质生物功能方面的动力学作用，明确了水分子与蛋白质活性之间的关系，以及蛋白质生物活性的本质。

　　研究发现，温度是决定水分子运动模式和蛋白质活性的重要参量。当温度低于－30℃时，水分子在蛋白质表面进行自旋运动，蛋白质处于失活状态；当温度达到－30℃时，水分子仍保持自旋但开始出现转移性扩散，同时蛋白质开始活化。研究人员结合相关实验认定，正是水在蛋白质表面的“舞蹈”为蛋白质发挥功能提供了足够的动力支持。（左志祥）

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